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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子自身的的冗杂性和多个N-glycoproteins低表现水准让 对N-glycosylation形式的定性分析的叙说颇为很困难。在检测工具低丰度的N糖基化消除球球蛋清或肽段时,其中的夹杂大批量未消除的球球蛋清肽断,这很可能将低丰度的糖基化消除球球蛋清肽段的数据信号消除。凝素亲和法是现阶段糖球球蛋清质组学中利用比较多泛的离心分离聚集方案。凝集素(lectin)也是类糖构建球球蛋清质,能专业认别某段比较特殊形式的单糖或聚糖中某个的糖基编码序列而与之构建,什么和什么与糖链不可逆转非共价构建,糖球球蛋清或糖肽被凝集素猎取后,一般说来用某个的单糖使用激烈竞争构建凝集素将糖球球蛋清或糖肽洗刷下来了。 营养物质质过酶解后巧用凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,但是用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中去除对接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该处理造成的Asn团伙量增多2.9890Da。结尾用高准确度LC-MS质谱仪检查测量脱糖后的肽段,依据数据资料检索数据资料库,验收脱糖后团伙量与此理论研究团伙量的影响和糖基化淡化肽段的字段,进而判定该营养物质质的N-糖基化位点。N-糖基化位点判定接下来,再巧用label-free的远离对其来酶联免疫法探讨。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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